Membrane topology and processing of the minor glycoproteins of equine arteritis virus

Meer over het boek

Diese Dissertation enthält Journal-Beiträge, die in der gedruckten Version nicht enthalten sind, mit angegebenen DOIs für den kostenpflichtigen Download. Die minor envelope proteins der Arteriviren haben in den letzten Jahren an Bedeutung gewonnen, insbesondere durch die Entdeckung des PRRSV-Rezeptors CD163 und dessen Interaktion mit Gp2 und Gp4. Obwohl diese Proteine für die Virusassemblierung und -abgabe dispensabel sind, sind sie entscheidend für die Virusinfektivität und verantwortlich für die zelluläre Tropismus der Arteriviren. Trotz ihrer wichtigen Rolle beim Virus-Eintritt gibt es nur wenige Daten zu arteriviral minor glycoproteins. Die Membrantopologie wurde bisher nur in vitro untersucht. Diese Arbeit zielt darauf ab, die Verarbeitung der minor glycoproteins, insbesondere Gp3, zu verstehen. Frühere Studien deuteten darauf hin, dass das ungespaltene SP von Gp3 als Membrananker wirkt. Ziel war es, das Topologiemodell von Gp3 experimentell zu bestätigen und herauszufinden, welcher Teil des Proteins für die Ankerbildung verantwortlich ist. Zudem wurde der Einfluss der N-verknüpften Glykosylierung auf die SP-Retention in Gp3 untersucht. Die Gp2/Gp3/Gp4-Trimerkomplexe sind potenzielle Kandidaten für Rezeptorbindung und Fusion, jedoch ist deren Untersuchung aufgrund verschiedener Faktoren schwierig. Ein weiteres Ziel war die Expression des minor glycoprotein Komplexes an der Plasmamembran, um zukünftige funktionale Studien