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Nagalambika Prasad

    Polyhydroxybutyrat (PHB): Biologisch abbaubares Polymer
    Beta-Galaktosidase: Herstellung und Charakterisierung
    Pilzliche Tyrosinasen: Eine neue Perspektive
    Biosynthese, Charakterisierung und Reinigung von Fungal Tannase
    Manganige Peroxidase - Farbstoff entfärbendes Enzym aus Aspergillus sp.
    Bioethanol: Aus Wildstämmen von Saccharomyces unter Verwendung von Citrus sinensis
    • Die Nachfrage nach Biokraftstoffen steigt von Tag zu Tag mit der Zunahme der Bevölkerung. Bioethanol ist eine alternative Art von Biokraftstoff, der die Fähigkeit hat, Energie zu liefern. Die Produktion von Bioethanol wird die Verwendung von umweltfreundlichen und billigen Rohstoffen als Kohlenstoffquelle erhöhen. Bioethanol kann durch die Fermentationsmethode hergestellt werden, die kohlenhydrathaltige Substrate nutzt. Das Hauptziel dieser Studie war es, eine billige Kohlenstoffquelle für die Produktion von Bioethanol mit Saccharomyces cerevisiae zu bestimmen. Die Produktion von Bioethanol als alternativem Kraftstoff aus Lebensmittel- und Landwirtschaftsabfällen wurde in der vorliegenden Studie durch Bioprozessierung durchgeführt. Abfälle aus Orangenschalen wurden einer gleichzeitigen Verzuckerung und einer 10-tägigen Fermentation mit Saccharomyces cerevisiae unterzogen. Die Ethanolausbeute wurde bestimmt und auch der Einfluss von zusätzlicher Glukose in der Probe untersucht, und es zeigt, dass die Ethanolbildung zunimmt. Ohne Zugabe von Glukose beträgt die Ethanolausbeute 4,2 % und mit dem Einfluss von Glukose 6,6 %. Es ist klar, dass die Lösung, der zusätzlicher Zucker zugesetzt wurde, eine höhere Ausbeute liefert als der reine Extrakt.

      Bioethanol: Aus Wildstämmen von Saccharomyces unter Verwendung von Citrus sinensis
    • Die Familie der extrazellulären ligninolytischen Enzyme umfasst in der Regel Ligninperoxidasen, Laccasen, Manganperoxidasen, vielseitige Peroxidasen und andere akzessorische Enzyme. Von diesen Enzymen spielt die MnP vermutlich die wichtigste Rolle beim Ligninabbau. Manganperoxidase, ein ubiquitäres Enzym unter ligninolytischen Pilzen, ist ein extrazelluläres, hämhaltiges Enzym, von dem bekannt ist, dass es die Oxidation von Mn2+ zu Mn3+ in einer Reaktion katalysiert, die einen geeigneten Manganchelator erfordert. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von Mn2+ zu Mn3+, das wiederum eine Vielzahl von phenolischen Substraten oxidieren kann, darunter Lignin-Modellverbindungen. 3 Pilze wurden aus Bodenproben aus verschiedenen Regionen in Bangalore isoliert. Die isolierten Pilzstämme wurden mittels Plattentest auf die Produktion von Manganperoxidase untersucht. Aspergillus sps VV01 wurde als bester Manganperoxidase-Produzent ausgewählt.

      Manganige Peroxidase - Farbstoff entfärbendes Enzym aus Aspergillus sp.
    • Tannase oder Tannin-Acyl-Hydrolase (E.C. 3.1.1.20) ist ein industriell notwendiges Enzym, das sowohl in der Lebensmittel- und Pharmaindustrie als auch in Bioremediationsprozessen eingesetzt wird. Pilze sind unter allen Mikroben einer der großen Produzenten von Tannase. Aspergillus alliaceous, ein neu isolierter Pilzstamm aus der Bodenprobe, produzierte das Enzym Tannase. Unter optimierten Bedingungen wurde die maximale Tannase durch die submerse Fermentationsmethode produziert. Das Tannase-Enzym wurde in einem Selektivmedium namens Czapek-Dox's Minimalmedium produziert, das mit Gerbsäure als Kohlenstoffquelle ergänzt wurde. Die Parameter der Kultur, nämlich pH-Wert, Temperatur und Inokulumgröße, wurden für die Tannase-Produktion optimiert. Die maximale Tannaseproduktion wurde bei einem pH-Wert von 6,0, einer Inkubationstemperatur von 300 °C und einer Inokulumgröße von 0,5 ml nach 96 Stunden Inkubationszeit festgestellt. Die produzierte Tannase wurde teilweise durch die Ammoniumsulfat-Salzfällung und Dialyse gereinigt. Das teilweise gereinigte Enzym wurde der Charakterisierung des Enzyms unterzogen. Die Charakterisierung des Enzyms umfasst den Einfluss von pH-Wert, Temperatur, Temperaturstabilität und Substrat auf das Enzym.

      Biosynthese, Charakterisierung und Reinigung von Fungal Tannase
    • Tyrosinasen (Monophenol-, Di-Phenol-Sauerstoffoxidoreduktase, EC (1.14.18.1) sind kupferhaltige Enzyme, die die o-Hydroxylierung von Monophenolen und sogar die anschließende Oxidation von Di-Phenolen zu Chinonen katalysieren. Diese Enzyme sind an der Pigmentierung beteiligt und spielen eine wichtige Rolle bei der Wundheilung und der primären Immunantwort. Tyrosinasen kommen in eukaryotischen und prokaryotischen Mikroorganismen, in wirbellosen Tieren, Säugetieren und Pflanzen vor. Fusarium gehört zur Familie der Nectriaceae und ist eine der wichtigsten Gattungen der Ordnung der Hypocreales, was auf die große Anzahl von Arten und deren praktische Bedeutung zurückzuführen ist. In Pilzen sind Tyrosinasen im Wesentlichen an der Bildung und Stabilität von Sporen, an Abwehr- und Schärfungsmechanismen sowie an der Bräunung und Sättigung beteiligt. Erstmals aus dem Speisepilz Agaricus bisporus wegen unerwünschter enzymatischer Bräunungsprobleme während der Nachernte-Lagerung charakterisiert, wurden Tyrosinasen in jüngerer Zeit in mehreren anderen Pilzen eingeführt, wobei relative Einblicke in molekulare und vererbbare Eigenschaften und in Reaktionsmechanismen gewonnen wurden, die auf ihre vielversprechenden Eigenschaften für biotechnologische Operationen hinweisen.

      Pilzliche Tyrosinasen: Eine neue Perspektive
    • Beta-Galaktosidase, gemeinhin als Laktase bezeichnet, ist eines der wichtigsten Enzyme in der Milchverarbeitung; sie katalysiert die Hydrolyse von Laktose in ihre Monosaccharide Glukose und Galaktose. Das Enzym wurde aus dem Rohenzym durch Ammoniumsulfatfällung, Dialyse, Ionenaustauschchromatographie mit DEAE-Zellulose, Ionenaustauschchromatographie und Gelfiltrationschromatographie gereinigt. Die molekulare Masse der beta-Galaktosidase wurde durch Natriumdodecylsulfat-PAGE-Gel mit einer Molekularmasse von etwa 45 kDa bis 55 kDa geschätzt. Die optimale Temperatur und der optimale pH-Wert für diese Beta-Galaktosidase-Aktivität lagen bei 40°C bzw. pH 8,0. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass dieses Enzym sowohl für die Hydrolyse von Laktose als auch für die Herstellung von Galakto-Oligosacchariden bei der Milchverarbeitung geeignet sein könnte.

      Beta-Galaktosidase: Herstellung und Charakterisierung
    • Polyhydroxylbutyrat (PHB) kann als effektiver Thermoplast verwendet werden und hat viele ähnliche Eigenschaften wie handelsübliche Kunststoffe wie Polypropylen. Kunststoffersatzstoffe auf PHB-Basis sind weniger flexibel als herkömmliche Kunststoffe; sie sind vollständig biologisch abbaubar und hinterlassen keine Rückstände. Die vorliegende Studie befasst sich mit der Isolierung, dem Screening, der Produktion und der Extraktion von Polyhydroxybutyrat aus Bacillus-Arten. Und die Charakterisierung von Biopolymer (PHB) produzierenden Bakterien aus verschiedenen Bodenproben in und um Bangalore. Von den insgesamt 3 isolierten Stämmen wurde ein Stamm für die PHB-Produktion unter verschiedenen Bedingungen wie Inkubationstemperatur und -zeit ausgewählt. Die Bakterien wurden anhand von morphologischen und biochemischen Merkmalen als Bacillus-Spezies untersucht. Die Bakterien wurden durch Sudanschwarz-B-Färbung und molekulare Charakterisierung weiter identifiziert. Hinsichtlich der Inkubationszeit, der Temperatur, des pH-Werts und der Größe des Inokulums lagen die optimalen PHB-Produktionsbedingungen bei 48 Stunden und 30°C bzw. 7,0, Größe 1. Die vorliegende Studie ermöglicht die nützliche industrielle Produktion von PHB, einer schnell aufkommenden Alternative zu biologisch nicht abbaubaren Kunststoffen.

      Polyhydroxybutyrat (PHB): Biologisch abbaubares Polymer
    • Die Erforschung der verschiedenen Mikroorganismen aus der Rhizosphäre von Cynodon sp, einer Heilpflanze, wurde durchgeführt. In der vorliegenden Studie wurden Mikroorganismen aus der Rhizosphäre von Cynodon sp. isoliert. Unter den verschiedenen isolierten mikrobiellen Kolonien wurden morphologische Identifizierungen von pigmentierten Bakterien mit helloranger Farbe vorgenommen. Diese pigmentierten, hellorangefarbenen Bakterienkolonien wurden für weitere Untersuchungen herangezogen. Diese Isolate wurden anhand morphologischer und biochemischer Merkmale identifiziert. Die Ergebnisse der Sequenzanalyse der 16S r RNA-Methode des Isolats zeigten eine maximale Identifizierung von 99,24 % des Cq-11-Gens von Fictibacillus phosphorivorans. Die phylogenetische Analyse der Bakterien wurde durchgeführt.

      Fictibacillus phosphorivorans sp.nov., aus der Rhizosphäre
    • Laccasen sind äußerst stabile und leistungsstarke Biokatalysatoren mit einem breiten Anwendungsspektrum. Es handelt sich um ein kupferhaltiges, gegen organische Lösungsmittel resistentes Oxidoreduktase-Enzym mit der potenziellen Fähigkeit, phenolische und nichtphenolische Verbindungen zu oxidieren. Laccasen spielen eine wichtige Rolle in der Lebensmittelindustrie, der Papier- und Zellstoffindustrie, der Textilindustrie, der synthetischen Chemie, der Kosmetik, der Bioremediation von Böden und dem biologischen Abbau von phenolischen Umweltschadstoffen. Bodenproben wurden an verschiedenen Orten entnommen, und die für die Studie ausgewählten Pilze, die durch Pilzfärbung bestätigt wurden, sind Fusarium sp. P 15, wurden für weitere Studien zur Laccase-Produktion eingesetzt.

      LACCASE - FARBSTOFF ENTFÄRBENDES ENZYM AUS MIKROBIELLER QUELLE